Оценка стабильности комплексов ДНК-полимеразы KlenTaq с дезоксицитидинтрифосфатом в присутствии катионов двухвалентных металлов
27.12.2022
Авторы:
Название:
Оценка стабильности комплексов ДНК-полимеразы KlenTaq с дезоксицитидинтрифосфатом в присутствии катионов двухвалентных металлов
Страницы:
368-377
ДНК-полимеразы являются необходимым компонентом реакций синтеза цепей ДНК. Для своей работы они требуют присутствия в реакционной смеси катионов двухвалентных металлов. Наиболее типичным кофактором является ион Mg2+, однако имеются данные о проявлении некоторыми ДНК-полимеразами своей полимеразной активности и в присутствии иных катионов. Ранее такие данные были получены преимущественно для ДНК-полимераз, не обладающих цепь-вытесняющей активностью. В данной работе с помощью молекулярного докинга изучены четвертичные комплексы, содержащие ДНК, трифосфат, катионы Ca2+, Cd2+, Co2+, Cu2+, Mg2+, Mn2+, Ni2+ или Zn2+ в разных сочетаниях и полимеразу KlenTaq, способную вытеснять старую цепь при синтезе новой. Определены энергетические параметры комплексов, а также позиции и типы химических связей в них. Обнаружено, что максимальное число ионных связей образуется при наличии в системе сочетаний ионов Mg2+/Cd2+ и Mg2+/Mg2+.
- Бикбулатова С.М., Чемерис Д.А., Никоноров Ю.М., Машков О.И., Гарафутдинов Р.Р., Чемерис А.В., Вахитов В.А. Способы детекции результатов полимеразной цепной реакции в режиме реального времени // Вестн. Башгосуниверситета. 2012. Т. 17. № 1. С. 59-67. 2. Гарафутдинов Р.Р., Галимова А.А., Сахабутдинова А.Р., Вахитов В.А., Чемерис А.В. ПЦР-амплификация ДНК с помощью праймеров "встык" // Мол. биол. 2015. Т. 49. № 4. С. 628. https://doi.org/10.7868/S0026898415040059 3. Гарафутдинов Р.Р., Сахабутдинова А.Р., Гильванов А.Р., Чемерис А.В. Амплификация нуклеиновых кислот “катящимся кольцом” ‒ универсальный метод анализа широкого круга биологических мишеней // Биоорг. химия. 2021. Т. 47. № 6. С. 721-740. https://doi.org/10.31857/S0132342321060075 4. Сахабутдинова А.Р., Мирсаева Л.Р., Оскорбин И.П., Филипенко М.Л., Гарафутдинов Р.Р. Устранение мультимеризации ДНК, возникающей при изотермической амплификации в присутствии ДНК-полимеразы Bst exo- // Биоорг. химия. 2020. Т. 46. № 1. С. 56-64. https://doi.org/10.31857/S0132342320010091 5. Ханова Л.И., Гарафутдинов Р.Р., Сахабутдинова А.Р., Чемерис А.В. Влияние нуклеотидного состава ДНК-матриц на протекание неспецифического (ab initio) синтеза ДНК // Biomics. 2022. Т.14(4). С. 359-367. https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2022-38 6. Чемерис А.В., Аминев Ф.Г., Гарафутдинов Р.Р., Анисимов В.А., Сагитов А.М., Хуснутдинова Э.К., Сахабутдинова А.Р., Чемерис Д.А., Михайленко К.И. ДНК-криминалистика. М.: Наука, 2022. 466 с. 7. Чемерис А.В., Магданов Э.Г., Гарафутдинов Р.Р., Вахитов В.А. Как исключить появление ложно-позитивных результатов при проведении полимеразной цепной реакции? // Вестн. биотехнол. физ.-хим. биол. 2012. Т. 8. № 3. С. 34-45. 8. Чемерис А.В., Чемерис Д.А., Магданов Э.Г., Гарафутдинов Р.Р., Нагаев Н.Р., Вахитов В.А. Причины ложно-негативной ПЦР и недопущение некоторых из них // Биомика. 2012. Т. 4. № 1. С. 31-47. 9. Чемерис Д.А., Магданов Э.Г., Машков О.И., Гарафутдинов Р.Р., Чемерис А.В. ПЦР с отложенным (горячим или задержанным) стартом // Биомика. 2011. Т. 2. № 1. С. 1-8. 10. Broeders S.R., De Keersmaecker S.C., Roosens N.H. How to deal with the upcoming challenges in GMO detection in food and feed // J. Biomed. Biotechnol. 2012. 402418. https://doi.org/10.1155/2012/402418 11. Burtis C.A., Ashwood E.R., Bruns D.E. 2013. Tietz Textbook of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics. 5th ed. St. Louis: Saunders Elsevier. 12. Compton J. Nucleic acid sequence-based amplification // Nature. 1991. V. 350(6313). P. 91-92. https://doi.org/10.1038/350091a0 13. Fire A., Xu S.Q. Rolling replication of short DNA circles // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1995. V. 92(10). P. 4641-4645. https://doi.org/10.1073/pnas.92.10.4641 14. Friesner R.A., R.B. Murphy, M.P. Repasky, L.L. Frye, J.R. Greenwood, T.A. Halgren, P.C. Sanschagrin, D.T. Mainz, Extra Precision Glide: Docking and Scoring Incorporating a Model of Hydrophobic Enclosure for Protein-Ligand Complexes // J. Med. Chem. 2006. V. 49. P. 6177-6196. https://doi.org/10.1021/jm051256o 15. Garafutdinov R.R., Gilvanov A.R., Sakhabutdinova A.R. The influence of reaction conditions on DNA multimerization during isothermal amplification with Bst DNA polymerase // Appl. Biochem. Biotechnol. 2020. V. 190. P. 758-771. https://doi.org/10.1007/s12010-019-03127-6 16. Garafutdinov R.R., Sakhabutdinova A.R., Kupryushkin M.S., Pyshnyi D.V. Prevention of DNA multimerization during isothermal amplification with Bst exo- DNA polymerase // Biochimie. 2020. V. 168. P. 259-267. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2019.11.013 17. Garafutdinov R.R., Galimova A.A., Sakhabutdinova A.R. Polymerase Chain Reaction With Nearby Primers // Anal. Biochem. 2017. V. 518. P. 126-133. https://doi.org/10.1016/j.ab.2016.11.017 18. Garafutdinov R.R., Kupova O.Yu., Gilvanov A.R., Sakhabutdinova A.R. Data on molecular docking simulations of quaternary complexes 'Bst exo- polymerase-DNA-dCTP-metal cations' // Data-in-Brief. 2020. V. 33, 106549. https://doi.org/10.1016/j.dib.2020.106549 19. Garafutdinov R.R., Gilvanov A.R., Kupova O.Y., Sakhabutdinova A.R. Effect of metal ions on isothermal amplification with Bst exo- DNA polymerase // Int. J. Biol. Macromol. 2020. V. 161. P. 1447-1455. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.08.028 20. Myers T.W., Gerald D.H. Reverse transcription and DNA amplification by a Thermus thermophilus DNA polymerase // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 7661-7666. https://doi.org/10.1021/bi00245a001 21. Notomi T., Okayama H., Masubuchi H., Yonekawa T., Watanabe K., Amino N., Hase T. Loop-mediated isothermal amplification of DNA // Nucleic Acids Res. 2000. V. 28(12). E63. https://doi.org/10.1093/nar/28.12.e63. 22. Ralec C., Henry E., Lemor M., Killelea T., Henneke G. Calcium-driven DNA synthesis by a high-fidelity DNA polymerase // Nucleic Acids Res. 2017. V. 45. P. 12425-12440. https://doi.org/10.1093/nar/gkx927 23. Saiki R.K., Scharf S., Faloona F., Mullis K.B., Horn G.T., Erlich H.A., Arnheim N. Enzymatic amplification of beta-globin genomic sequences and restriction site analysis for diagnosis of sickle cell anemia // Science. 1985. V. 230. P. 1350-1354. https://doi.org/10.1126/science.2999980 24. Sakhabutdinova A.R., Kamalov M.I., Salakhieva D.V., Mavzyutov A.R., Garafutdinov R.R. Inhibition of nonspecific polymerase activity using Poly(Aspartic) acid as a model anionic polyelectrolyte // Anal. Biochem. 2021. V. 628. 114267. https://doi.org/doi: 10.1016/j.ab.2021.114267 25. Sastry G.M., Adzhigirey M., Day T., Annabhimoju R., Sherman W. Protein and ligand preparation: Parameters, protocols, and influence on virtual screening enrichments // J. Comput. Aid. Mol. Des. 2013. V. 27. P. 221-234. https://doi.org/10.1007/s10822-013-9644-8 26. Steitz T.A. A mechanism for all polymerases // Nature. 1998. V. 391. P. 231-232. https://doi.org/10.1038/34542. 27. Tsai M.-D. Catalytic mechanism of DNA polymerases - Two metal ions or three? // Protein Sci. 2019. V. 28. P. 288-291. https://doi.org/10.1002/pro.3542 28. Vashishtha A.K., Wang J., Konigsberg W.H. Different Divalent Cations Alter the Kinetics and Fidelity of DNA Polymerases // J. Biol. Chem. 2016. V. 291. P. 20869-20875. https://doi.org/10.1074/jbc.R116.742494 29. Vashishtha A.K., Konigsberg W.H. Effect of different divalent cations on the kinetics and fidelity of Bacillus stearothermophilus DNA polymerase // Biochemistry. 2018. V. 55. P. 2661-2670. https://doi.org/10.3934/biophy.2018.2.125 30. Walter N.G., Strunk G. Strand displacement amplification as an in vitro model for rolling-circle replication: deletion formation and evolution during serial transfer // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91(17). P. 7937-7941. https://doi.org/10.1073/pnas.91.17.7937 31. Yang W., Weng P.J., Gao Y. A new paradigm of DNA synthesis: three-metal-ion catalysis // Cell Biosci. 2016. V. 6. P. 51. https://doi.org/10.1186/s13578-016-0118-2 32. Zyrina N.V., Antipova V.N., Zheleznaya L.A. Ab initio synthesis by DNA polymerases // FEMS Microbiol. Lett. 2014. V. 351. P. 1-6. https://doi.org/10.1111/1574-6968.12326