Генно-инженерные цикломальтодекстрин глюканотрансферазы
06.08.2021
Авторы:
Название:
Генно-инженерные цикломальтодекстрин глюканотрансферазы
Страницы:
138-152
Исследования циклических олигосахаридов из шести, семи и восьми остатков глюкозы, обозначаемых как альфа-, бета- и гамма-циклодекстрины соответственно, и всего что с ними связано насчитывают уже 130 лет. В данном обзоре кратко рассмотрена история изучения этих молекул. Интерес к циклодекстринам вызван их способностью образовывать комплексы включения с целым рядом органических и неорганических соединений, кардинально меняя некоторые их свойства, что находит широкое применение в фармацевтической, косметической и пищевой промышленности, причем бета-циклодекстрин даже зарегистрирован в качестве пищевой добавки E459. Получают циклодекстрины из крахмала под действием ферментов циклодекстринглюканотрансфераз (ЦГТаз), характерной особенностью которых является не строгая специфичность их действия по отношению к типам продуцируемых олигосахаридов. Основными продуцентами этих ферментов является группа бактерий порядка Bacillales, объединяющего несколько семейств (Paenibacillaceae, Bacillaceae, Thermoactynomicetaceae и др.), однако в последние годы ЦГТазы найдены у широкого круга бактерий и архей. Генетическая инженерия ЦГТаз началась в середине 1980-х гг., после того как впервые был клонирован и секвенирован ген ЦГТазы из Paenibacillus macerans (бывший вид Bacillus macerans) и за это время достигнут довольно заметный прогресс в понимании организации и функционирования этих ферментов в том числе с использованием рентгеноструктурного анализа. С помощью сайт-направленного мутагенеза, склонной к ошибкам ПЦР, а также путем создания химерных форм этих ферментов в последние десятилетия достигнуты определенные успехи в изменении (улучшении) специфичности их действия. Для повышения синтеза и секреции генно-инженерных ЦГТаз используются подходящие лидерные пептиды, а также предложены различные гетерологичные продуценты, включая бактерии Escherichia coli, B.subtilis, Lactococcus lactis метилотрофные дрожжи Koagataella phaffii.
- Бикбулатова С.М., Чемерис А.В., Усанов Н.Г, Вахитов. В.А. Установление филогенетического родства различных видов и штаммов микроорганизмов - продуцентов циклодекстринглюканотрансфераз на основе сравнительного анализа их аминокислотных последовательностей // Микробиология. 2000. Т.69(5). С. 686-693. 2. Вахитов В.А., Ахметзянов А.А., Бикбулатова С.М., Усанов Н.Г., Чемерис А.В. Молекулярное клонирование, определение нуклеотидной последовательности гена -циклодекстринглюканотрансферазы Bacillus sp. штамма 6.6.3. и ее сравнительный анализ // Биотехнология. 1999. №1. С. 3-10. 3. Гильванова Е.А., Мильман П.Ю. Cкрининг микроорганизмов-продуцентов γ-циклодекстринглюканотрансфераз // Известия Уфимского научного центра РАН. 2015. № 4(1). С. 29-31 4. Федорова П.Ю., Усанов Н.Г., Гильванова Е.А. Сравнение кинетических свойств различных циклодекстринглюканотрансфераз // Известия Самарского научного центра Российской академии наук. 2011. Т. 13, №5(3). С. 203-206. 5. Федорова П.Ю., Гильванова Е.А., Актуганов Г.Э., Усанов Н.Г. Очистка и свойства циклодекстринглюканотрансферазы бактерий Paenibacillus ehimensis ВКМ B-2680D // Биотехнология. 2012. № 4. С. 31-38. 6. Чемерис А.В., Бикбулатова С.М., Усанов Н.Г, Вахитов. В.А. Молекулярное клонирование, определение нуклеотидной последовательности гена -циклодекстринглюканотрансферазы Paenibacillus macerans штамма ИБ-7 и сравнительный анализ первичной структуры - и -ЦГТаз // Биотехнология. 1999. №6. С.11-18. 7. Abdalla M., Hassanin H.A.M., Yao X., Iqbal M.W., Karrar E., Jiang B. Genetic and biochemical characterization of thermophilic β-cyclodextrin glucanotransferase from Gracilibacillus alcaliphilus SK51.001 // Science of Food and Agriculture. 2021. V.101(8). P. 3308-3318 8. Ash C., Priest F.G., Collins M.D. Molecular identification of rRNA group 3 bacilli (Ash, Farrow, Wallbanks and Collins) using a PCR probe test. Proposal for the creation of a new genus Paenibacillus // Antonie Van Leeuwenhoek. 1993-1994. V.64(3-4). P. 253-260. doi:10.1007/BF00873085. 9. Ban X., Gu Z., Li C., Huang M., Cheng L., Hong Y., Li Z. Mutations at calcium binding site III in cyclodextrin glycosyltransferase improve β-cyclodextrin specificity // Int J Biol Macromol. 2015. V.76. P.224-229. doi:10.1016/j.ijbiomac.2015.02.036. 10. Bender H. Branched saccharides formed by the action of His-modified cyclodextrin glycosyltransferase from Klebsiella pneumoniae M 5 al on starch // Carbohydr Res. 1991. V.222. P.239-244. doi:10.1016/0008-6215(91)89022-8 11. Bender H. Studies of the mechanism of the cyclisation reaction catalysed by the wildtype and a truncated alpha-cyclodextrin glycosyltransferase from Klebsiella pneumoniae strain M 5 al, and the beta-cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus circulans strain 8 // Carbohydr Res. 1990. V.206(2). P.257-267. doi:10.1016/0008-6215(90)80065-b 12. Binder F., Huber O., Böck A. Cyclodextrin-glycosyltransferase from Klebsiella pneumoniae M5a1: cloning, nucleotide sequence and expression // Gene. 1986. V.47(2-3). P.269-277. doi:10.1016/0378-1119(86)90070-3 13. Castillo J., Caminata Landriel S., Sánchez Costa M., Taboga O.A., Berenguer J., Hidalgo A., Ferrarotti S.A., Costa H. A single mutation in cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus barengoltzii changes cyclodextrin and maltooligosaccharides production // Protein Eng Des Sel. 2018. V. 31(10). P. 399-407. doi:10.1093/protein/gzy034. 14. Chen F., Xie T., Yue Y., Qian S., Chao Y., Pei J. Molecular dynamic analysis of mutant Y195I α-cyclodextrin glycosyltransferase with switched product specificity from α-cyclodextrin to γ-cyclodextrin // J Mol Model. 2015. V.21(8). P.208. doi:10.1007/s00894-015-2734-x. 15. Chen S., Li Z, Gu Z., Hong Y., Cheng L., Holler T.P., Li C. Leu600 mutations decrease product inhibition of the β-cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus circulans STB01 // Int J Biol Macromol. 2018. V.115. P.1194-1201. doi:10.1016/j.ijbiomac.2018.05.006. 16. Chen S., Li Z., Gu Z., Hong Y., Cheng L., Li C. Variants at position 603 of the CGTase from Bacillus circulans STB01 for reducing product inhibition // Int J Biol Macromol. 2019. V.1(136). P.460-468. doi:10.1016/j.ijbiomac.2019.05.160. 17. Cramer F. Einschlußverbindungen der Cyclodextrine // Angewandte chemie. 1952. V.64(5). P.136-136 doi:10.1002/ange.19520640506 18. Cramer F. Über Einschlußverbindungen, I. Mitteil.: Additionsverbindungen der Cycloamylosen // Chemische berichte. 1951. V.84(9). P.851-854. doi:10.1002/cber.19510840912 19. Crini G. Review: a history of cyclodextrins // Chem Rev. 2014. V.114(21). P. 10940-10975. doi:10.1021/cr500081p 20. Deng C., Li J., Shin H.D., Du G., Chen J., Liu L. Efficient expression of cyclodextrin glycosyltransferase from Geobacillus stearothermophilus in Escherichia coli by promoter engineering and downstream box evolution // J Biotechnol. 2018. V.266. P.77-83. doi:10.1016/j.jbiotec.2017.12.009. 21. French D. Cyclodextrin Transglycosylase (Bacillus macerans Amylase): Gn ⇄ G(n−6) + α (Eq. 1); Gn ⇄ G(n−7) + β (Eq. 2), etc.; Cyclization → ← Coupling;Gn + Gm ⇄ G(n+x)) + G(m−x) (Eq. 3); Homologizing or disproportionation // Methods in Enzymology. 1962. V.5. P.148-155. doi:10.1016/S0076-6879(62)05197-6 22. Freudenberg K., Cramer F. Die constitution der Schardinger-dextrine dextrine-alpha, dextrin-beta and dextrin-gamma // Z. Naturforsch. 1948. V.3, P.464–464. 23. Freudenberg, K., Cramer, F. Über die Schardinger-dextrine aus stärke. Chem. Ber. Recl. 1950. V.83. P. 296–304. 24. Gimenez G.G., Costa H., de Lima Neto Q.A., Fernandez M.A., Ferrarotti S.A., Matioli G. Sequencing, cloning, and heterologous expression of cyclomaltodextrin glucanotransferase of Bacillus firmus strain 37 in Bacillus subtilis WB800 // Bioprocess Biosyst Eng. 2019. V.42(4). P.621-629. doi:10.1007/s00449-018-02068-4. 25. Goo B.G., Hwang Y.J., Park J.K. Bacillus thuringiensis: a specific gamma-cyclodextrin producer strain. // Carbohydr Res. 2014. V. 11(386). P. 12-17. doi:10.1016/j.carres.2013.12.005. 26. Han R, Li J, Shin H.D, Chen R.R, Du G, Liu L, Chen J. Recent advances in discovery, heterologous expression, and molecular engineering of cyclodextrin glycosyltransferase for versatile applications // Biotechnol Adv. 2014. V.32(2). P.415-28. doi:10.1016/j.biotechadv.2013.12.004. 27. Hao J.H., Huang L.P., Chen X.T., Sun J.J., Liu J.Z., Wang W., Sun M. Identification, cloning and expression analysis of an alpha-CGTase produced by stain Y112 // Protein Expr Purif. 2017. V.140. P.8-15. doi:10.1016/j.pep.2017.07.015. 28. Huang M., Li C., Gu Z., Cheng L., Hong Y., Li Z. Mutations in cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus circulans enhance β-cyclization activity and β-cyclodextrin production // J Agric Food Chem. 2014. V. 62(46). P. 11209-11214. doi:10.1021/jf503523z. 29. Ismail A., Illias R.M. Site-saturation mutagenesis of mutant L-asparaginase II signal peptide hydrophobic region for improved excretion of cyclodextrin glucanotransferase // J Ind Microbiol Biotechnol. 2017. V.44(12). P.1627-1641. doi:10.1007/s10295-017-1980-6. 30. Jemli S., Jaoua M., Bejar S. US132 Cyclodextrin Glucanotransferase Engineering by Random Mutagenesis for an Anti-Staling Purpose // Mol Biotechnol. 2016. V.58(8-9). P.551-557. doi:10.1007/s12033-016-9952-z. 31. Jia X., Guo Y., Lin X., You M., Lin C., Chen L., Chen J. Fusion of a family 20 carbohydrate-binding module (CBM20) with cyclodextrin glycosyltransferase of Geobacillus sp. CHB1 improves catalytic efficiency // J Basic Microbiol. 2017. V.57(6). P.471-480. doi:10.1002/jobm.201600628. 32. Jiang Y., Zhou J., Wu R., Xin F., Zhang W., Fang Y., Ma J., Dong W., Jiang M. Heterologous expression of cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus macerans in Escherichia coli and its application in 2-O-α-D-glucopyranosyl-L-ascorbic acid production // BMC Biotechnol. 2018. V.18(1). P.53. doi:10.1186/s12896-018-0463-9. 33. Kitahata S., Okada S. Studies on cyclodextrin glycosyltransferase. IV. Enzymatic synthesis of 3-O-alpha-D-glucopyranosyl-L-sorbose and 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-D-xylose using cyclodextrin glycosyltransferase // Biochem. 1976. V.79(3). P. 641-648. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131108 34. Kobayashi S, Kainuma K, Suzuki S. Purification and some properties of Bacillus macerans cycloamylose (cyclodextrin) glucanotransferase // Carbohydr Res. 1978. V. 61. P. (229-238). doi:10.1016/s0008-6215(00)84484-5. 35. Li Y., Liu J., Wang Y., Liu B., Xie X., Jia R., Li C., Li Z. A two-stage temperature control strategy enhances extracellular secretion of recombinant α-cyclodextrin glucosyltransferase in Escherichia coli // AMB Express. 2017. V.7(1). P.165. doi:10.1186/s13568-017-0465-3. 36. Li Z., Ban X., Gu Z., Li C., Huang M., Hong Y., Cheng L. Mutations enhance β-cyclodextrin specificity of cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus circulans // Carbohydr Polym. 2014. V.108. P. 112-117. doi:10.1016/j.carbpol.2014.03.015. 37. Li Z., Huang M., Gu Z., Holler T.P., Cheng L., Hong Y., Li C.. Asp577 mutations enhance the catalytic efficiency of cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus circulans // Int J Biol Macromol. 2016. V.83. P.111-116. doi:10.1016/j.ijbiomac.2015.11.042. 38. Li Z., Wang M., Wang F., Gu Z., Du G., Wu J., Chen J. Gamma-Cyclodextrin: a review on enzymatic production and applications // Appl Microbiol Biotechnol. 2007. V.77(2). P.245-55. doi:10.1007/s00253-007-1166-7. 39. Mahmud H., Ismail A., Abdul Rahim R., Low K.O., Md Illias R. Enhanced secretion of cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) by Lactococcus lactis using heterologous signal peptides and optimization of cultivation conditions // J Biotechnol. 2019. V.296. P.22-31. doi:10.1016/j.jbiotec.2019.02.013. 40. Makela M., Mattsson P., Schinina M.E., Korpela T. Purification and properties of cyclomaltodextrin glucanotransferase from an alkalophilic Bacillus sp. 7-12 // Biotechn. Appl. Biochem. 1988. V. 10. P. 414-427. doi:10.1111/j.1745-4514.2004.04603.x 41. Melzer S., Sonnendecker C., Föllner C., Zimmermann W. Stepwise error-prone PCR and DNA shuffling changed the pH activity range and product specificity of the cyclodextrin glucanotransferase from an alkaliphilic Bacillus sp. // FEBS Open Bio. 2015. V.11(5). P. 528-34. doi:10.1016/j.fob.2015.06.002. 42. Nik-Pa N. I. M., Sobri M.F.M., Abd-Aziz S., Ibrahim M.F., Bahrin E.K., Alitheen N. B. M., Ramli N. Combined Optimization of Codon Usage and Glycine Supplementation Enhances the Extracellular Production of a β-Cyclodextrin Glycosyltransferase from Bacillus sp. NR5 UPM in Escherichia coli // Int J Mol Sci. 2020. V.21(11). P.3919. doi:10.3390/ijms21113919. 43. Schardinger F. Bildung kristallisierter polysaccharide (dextrine) aus särkekleister durch mikrobien // Centralbl. Bakteriol. Parasitenkd. Infektionskrankh. Hyg. Abt. II. 1911. V.29. P.188–197 44. Schardinger F. Mitteilung aus der staatlichen untersuchungsanstalt für lebensmittel in Wien Azetorgärung // Wien. Klin. Wochenschr. 1904. V.17. P. 207–209 45. Schardinger F. Über thermophile Bakterien aus verschiedenen Speisen und Milch. Zeitschr. f. Untersuchung d. Nahr.-u. // Genußmittel. 1903. V.6. P. 865–880. doi:10.1007/BF02067497 46. Schmid G. Cyclodextrin glycosyltransferase production: yield enhancement by overexpression of cloned genes // Trends in Biotechnology. 1989. V.7(9). P. 244-248. doi:10.1016/0167-7799(89)90015-2 47. Schwimmer S. Evidence for the purity of Schardinger dextrinogenase // Arch Biochem Biophys. 1953. V.43(1). P.108-117. doi:10.1016/0003-9861(53)90089-7. 48. Song B., Yue Y, Xie T., Qian S., Chao Y. Mutation of tyrosine167histidine at remote substrate binding subsite -6 in α-cyclodextrin glycosyltransferase enhancing α-cyclodextrin specificity by directed evolution // Mol Biotechnol. 2014. V.56(3). P.232-239. doi:10.1007/s12033-013-9699-8. 49. Song K., Sun J., Wang W., Hao J. Heterologous Expression of Cyclodextrin Glycosyltransferase my20 in Escherichia coli and Its Application in 2-O-α-D-Glucopyranosyl-L-Ascorbic Acid Production // Front Microbiol. 2021. V.12. P.664339. doi:10.3389/fmicb.2021.664339. 50. Sonnendecker C., Melzer S., Zimmermann W. Engineered cyclodextrin glucanotransferases from Bacillus sp. G-825-6 produce large-ring cyclodextrins with high specificity // MicrobiologyOpen. 2019. V.8(6). e00757. doi:10.1002/mbo3.757. 51. Sonnendecker C., Wei R., Kurze E., Wang J., Oeser T., Zimmermann W. Efficient extracellular recombinant production and purification of a Bacillus cyclodextrin glucanotransferase in Escherichia coli // Microb Cell Fact. 2017. V.16(1). P.87. doi:10.1186/s12934-017-0701-1. 52. Sonnendecker C., Zimmermann W. Domain shuffling of cyclodextrin glucanotransferases for tailored product specificity and thermal stability // FEBS Open Bio. 2019. V.9(2). P.384-395. doi:10.1002/2211-5463.12588. 53. Su L., Li Y., Wu J. Efficient secretory expression of Bacillus stearothermophilus α/β-cyclodextrin glycosyltransferase in Bacillus subtilis // J Biotechnol. 2021. V.331. P.74-82. doi:10.1016/j.jbiotec.2021.03.011. 54. Takano T., Fukuda M., Monma M., Kobayashi S., Kainuma K., Yamane K. Molecular cloning, DNA nucleotide sequencing, and expression in Bacillus subtilis cells of the Bacillus macerans cyclodextrin glucanotransferase gene // J. Bacteriol. 1986. V.166(3). P.1118-1122. doi:10.1128/jb.166.3.1118-1122.1986 55. Tao X., Su L, Wang L., Chen X., Wu J. Improved production of cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus stearothermophilus NO2 in Escherichia coli via directed evolution // Appl Microbiol Biotechnol. 2020. V.104(1). P.173-185. doi:10.1007/s00253-019-10249-8. 56. Thoma J.A., Dygert S., Hsue K. A simple and specific assay for cyclodextrin transglucosidase // Analytical Biochemistry. 1965. V. 13(1). P.91-99. doi:10.1016/0003-2697(65)90122-3 57. Tilden E.B., Adams M., Hudson C.S. Purification of the Amylase of Bacillus macerans // J. Am. Chem. Soc. 1942. V.64(6). P.1432–1433. doi:10.1021/ja01258a052 58. Tilden E.B., Hudson C.S. Preparation and Properties of the Amylases Produced by Bacillus macerans and Bacillus polymyxa // J Bacteriol. 1942. V.43(4). P.527-544. doi:10.1128/jb.43.4.527-544.1942. 59. Villiers A. Sur la transformation de la fécule en dextrine par le ferment butyrique // Compt. Rendu. 1891. V.112. P. 435-438. 60. Wang H., Zhou W., Li H., Bu R. Optimization of the fermentation conditions for the mutant strain of β-cyclodextrin glycosyltransferase H167C to produce cyclodextrins // Biotech. 2018. V.8(3). P.165. doi:10.1007/s13205-018-1182-6. 61. Wang H., Zhou W., Li H., Rie B., Piao C. Improved activity of β-cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus sp. N-227 via mutagenesis of the conserved residues // Biotech. 2017. V.7(2). P.149. doi:10.1007/s13205-017-0725-6. 62. Wang L., Chen S., Wu J. Cyclodextrin enhanced the soluble expression of Bacillus clarkii γ-CGTase in Escherichia coli // BMC Biotechnol. 2018. V.18(1). P.72. doi:10.1186/s12896-018-0480-8. 63. Wang L., Xia Y., Su L., Wu J. Modification of Bacillus clarkii γ-Cyclodextrin Glycosyltransferase and Addition of Complexing Agents to Increase γ-Cyclodextrin Production // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2020. V.68(43). P.12079-12085. doi:10.1021/acs.jafc.0c05408 64. Xie T., Hou Y., Li D., Yue Y., Qian S., Chao Y. Structural basis of a mutant Y195I α-cyclodextrin glycosyltransferase with switched product specificity from α-cyclodextrin to β-/γ-cyclodextrin // J Biotechnol. 2014. V.20(182-183). P. 92-96. doi:10.1016/j.jbiotec.2014.03.014. 65. Xie T., Song B., Yue Y., Chao Y., Qian S. Site-saturation mutagenesis of central tyrosine 195 leading to diverse product specificities of an α-cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp. 602-1 // J Biotechnol. 2014. V. 20(170). P.10-16. doi:10.1016/j.jbiotec.2013.10.032. 66. Yang L., Jia L., Yinglan W., Bingjie L., Xiaofang X., Rui J., Caiming L., Zhaofeng L. A two-stage temperature control strategy enhances extracellular secretion of recombinant α-cyclodextrin glucosyltransferase in Escherichia coli // AMB Express. 2017. V.7(1). P.165. doi:10.1186/s13568-017-0465-3. 67. Zhang J., Zhang Y., Li M. High-level secretion and characterization of cyclodextrin glycosyltransferase in recombinant Komagataella phaffii // J Biotechnol. 2017b. V.259. P.126-134. doi:10.1016/j.jbiotec.2017.07.031. 68. Zhang J., Zhao Y., Li M., Liu T. Optimization of defined medium for recombinant Komagataella phaffii expressing cyclodextrin glycosyltransferase // Biotechnol Prog. 2019. V35(5). e2867. doi:10.1002/btpr.2867. 69. Zhang K., Su L., Duan X., Liu L., Wu J. High-level extracellular protein production in Bacillus subtilis using an optimized dual-promoter expression system // Microb Cell Fact. 2017a. V.16(1). P.32. doi:10.1186/s12934-017-0649-1. 70. Zheng J., Li X., Wu H. High-level extracellular secretion and characterization of the thermophilic β-cyclodextrin glucanotranferase from Paenibacillus campinasensis in Escherichia coli // Biotech. 2019. V.9(10). P.372. doi:10.1007/s13205-019-1909-z