Исследование in silico структуры альфа-амилазы колорадского жука и ее взаимодействия с ингибиторами
Год: 2020
Страницы: 442-448
Номер: Том 12, № 4
DOI: https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2020-35
Рубрика: Статьи
Авторы: Цветков В.О.!, Максутова В.О.!, Яруллина Любовь Георгиевна
Аннотация:
Для разработки эффективных и экологически-безопасных методов защиты культурных растений от насекомых-вредителей необходимо знание структуры гидролаз фитофагов и механизмов их взаимодействия с ингибиторами растений. Целью данной работы являлось компьютерное моделирование пространственной структуры альфа-амилазы колорадского жука, анализ влияния выявленных особенностей структуры на взаимодействие с белковыми ингибиторами, а также моделирование взаимодействия с ингибиторами амилаз из различных организмов. Методом компьютерного моделирования с использованием сервисов IntFOLD и NOMAD-Ref построена пространственная структура альфа-амилазы колорадского жука. Выявлено, что амилаза колорадского жука имеет отличия в структуре и физико-химических свойствах активного центра по сравнению с амилазой мучного хрущака, но не отличается в ходе главной цепи. Показано возможное влияние данных отличий на взаимодействие фермента с растительными ингибиторами – лектиноподобным ингибитором фасоли и ингибитором семейства RATI. С использованием сервиса CABS-dock проведено моделирование взаимодействия амилазы колорадского жука с полипептидными ингибиторами амилаз из различных видов растений, бактерий и актиномицет. Среди полученных структур наилучшими значениями свободной энергии комплекса обладали ноттиноподобный ингибитор амаранта и пуротиониноподобный ингибитор овса, наименее благоприятным является связывание амилазы колорадского жука с ингибиторами актинобактерии Thermopolyspora flexuosa и водного растения Alternanthera sessilis. Модельная структура ноттиноподобного ингибитора в комплексе с амилазой колорадского жука, в сравнении с известной структурой комплекса с амилазой мучного хрущака, имеет сходную укладку цепи, но значительно отличающуюся конформацию. Полученные в ходе исследования данные могут быть использованы для поиска новых эффективных ингибиторов амилаз колорадского жука и разработки экологически-безопасных способов защиты картофеля от насекомых-вредителей, в том числе с использованием генетической трансформации растений.
Ключевые слова:
альфа-амилаза; Leptinotarsa decemlineata; ингибиторы амилазы; моделирование структуры белка; пептид-белковые взаимодействия
Библиографический список:
- Tsvetkov V.O., Yarullina L.G. Structural and Functional Characteristics of Hydrolytic Enzymes of Phytophagon Insects and Plant Protein Inhibitors (Review). Applied Biochemistry and Microbiology. 2019. V. 55(5). P. 460–469. doi: 10.1134/S0003683819050156.
- Seddigh S., Darabi M. Functional, structural, and phylogenetic analysis of mitochondrial cytochrome b (cytb) in insects. Mitochondrial DNA Part A. 2018. V. 29(2). P. 236-249. doi: 10.1080/24701394.2016.1275596.
- Xiang Z. Advances in homology protein structure modeling. Curr Protein Pept Sci. 2006. V. 7(3). P. 217- 227. doi: 10.2174/138920306777452312.
- Dalton J.A.R., Jackson R.M. An evaluation of automated homology modelling methods at low target– template sequence similarity. Bioinformatics. 2007. V. 23(15). P. 1901–1908. doi: 10.1093/bioinformatics/btm262.
- Pearson W.R. An introduction to sequence similarity ("homology") searching. Curr Protoc Bioinformatics. 2013. Chapter 3. Unit 3.1. doi:10.1002/0471250953.bi0301s42.
- Ubhayasekera W. Homology Modeling for Enzyme Design. Methods Mol Biol. 2018. V. 1796. P. 301-320. doi: 10.1007/978-1-4939-7877-9_21.
- Jitonnom J. Computer-aided pesticide design: A short review. In book: Short Views on Insect Biochemistry and Molecular Biology. South India. 2014. P. 685-707.
- Rogozhin E.A. Comparative structure-function analysis of defense proteins ans peptides from wild and cultivated plants of compositae family: revelation of determinants providing a high resistance level to biotic stress factors. The All-Russian Scientific Conference with International Participation and Schools of Young Scientists "Mechanisms of resistance of plants and microorganisms to unfavorable environmental". 2018. P. 670-673. doi: 10.31255/978-5-94797-319-8-670-673.
- Ryazantsev D.Y., Rogozhin E.A., Tsvetkov V.O., Yarullina L.G., Smirnov A.N., Zavriev S.K. Diversity of Harpin-Like Defense Peptides from Barnyard Grass (Echinochloa crusgalli L.) Seeds. Dokl Biochem Biophys. 2019 V. 484(1). P. 6-8. doi: 10.1134/S1607672919010022.
- Ciemny M., Kurcinski M., Kamel K., Kolinski A., Alam N., Schueler-Furman O., Kmiecik S. Proteinтpeptide docking: opportunities and challenges. Drug Discovery Today. 2018. V. 23(8). P. 1530-1537. doi: 10.1016/j.drudis.2018.05.006.
- Agrawal P., Singh H., Srivastava H.K., Singh S., Kishore G., Raghava G.P.S. Benchmarking of different molecular docking methods for protein-peptide docking. BMC Bioinformatics. 2019. V. 19. Article number 426. doi: 10.1186/s12859-018-2449-y.
- Roche D.B., Buenavista M.T., Tetchner S.J., McGuffin L.J. The IntFOLD server: an integrated web resource for protein fold recognition, 3D model quality assessment, intrinsic disorder prediction, domain prediction and ligand binding site prediction. Nucleic Acids Research. 2011. V. 39(suppl_2). P. W171–W176. doi: 10.1093/nar/gkr184.
- Lindahl E., Azuara C., Koehl P., Delarue M. NOMAD-Ref: visualization, deformation and refinement of macromolecular structures based on all-atom normal mode analysis. Nucleic Acids Research. 2006. V. 34 (Web Server issue). P. W52-W56. doi: 10.1093/nar/gkl082.
- Kurcinski M., Badaczewska-Dawid A., Kolinski M., Kolinski A., Kmiecik S. Flexible docking of peptides to proteins using CABS-dock. Protein Science. 2020. V. 29. P. 211-222. doi: 10.1002/pro.3771.
- Greenblatt H.M., Ryan C.A., James M.N.G. Structure of the complex of Streptomyces griseus proteinase B and polypeptide chymotrypsin inhibitor-1 from Russet Burbank potato tubers at 2.1 Å resolution. Journal of Molecular Biology. 1989. V. 205(1). P. 201-228. doi: 10.1016/0022-2836(89)90376-8.