Biomics

В длительном эксперименте изучено влияние ионов меди (100 и 200 μM CuSO₄) на активность пероксидаз III класса, уровень экспрессии гена PRX в корне и стебле ювенильных растений циннии. Показано, что увеличение содержания ионов меди в корневой системе сопровождалось увеличением содержания пероксида водорода, что приводило к росту активности нейтральной гваяколовой пероксидазы (ГПО) и кислой бензидиновой пероксидазы (БПО). Увеличивалось также относительное количество транскриптов гена PRX. Это приводило к усилению лигнификации и росту содержания лигнина Класона. В стебле содержание меди у опытных растений было сопоставимо с уровнем в контроле. Усиление активности пероксидаз способствовало снижению количества пероксида водорода в этом органе и сопровождалось компенсаторным повышением содержания лигнина. Увеличение уровня экспрессии гена PRX позволяет предположить его роль в формировании устойчивости растений к продолжительному действию ионов меди за счет усиления лигнификации клеточных стенок.

клеточные стенки, лигнификация, метаксилема, пероксидазы III класса, фенолы, тяжелые металлы

1. Barcelo A.R., Gomez Ros L.V., Gabaldon C., Lopez-Serrano M., Pomar F., Carrion J.S., Pedreño M.A. Basic peroxidases: the gateway for lignin evolution? // Phytochem. Rev. 2004. V.3. P.61‒78. doi: https://doi.org/10.1023/B:PHYT.0000047803.49815.1a 
2. Bellincampi D., Dipierro N., Salvi G., Cervone F., De Lorenzo G. Extracellular H2O2 induced by oligogalacturonics is not involved in the inhibition of the auxin-regulated rolB gene expression in tobacco leaf explants // Plant Physiol. 2000. V. 122. P. 1379–1385. doi: https://doi.org/10.1104/pp.122.4.1379 
3. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254. doi: https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999 
4. Carrier M., Loppinet Serani A., Denux D., Lasnier J., Ham Pichavant F., Cansell F., Aymonier C. Thermogravimetric analysis as a new method to determine the lignocellulosic composition of biomass // Biomass Bioenergy. 2011. V. 35. P. 298–307. doi: https://doi.org/10.1016/j.biombioe.2010.08.067 
5. Chance B. Maehly A.C. Assay catalase and peroxidase // Methods Enzymol. 1955. V. 2. P. 764–775. doi: https://doi.org/10.1002/9780470110171.CH14 
6. Elleuch A., Chaâbene Z., Grubb D.C., Drira N., Mejdoub H., Khemakhem B. Morphological and biochemical behavior of fenugreek (Trigonella foenum- graecum) under copper stress // Ecotoxicol. Environ. Saf. 2013. V. 98. P. 46–53. doi: https://doi.org/10.1016/j.ecoenv.2013.09.028
7. GoldfischerS., Essner R. Further observation of the peroxidase activities of microbodies (peroxisomes) // J. Histochem. Cytochem. 1969. V. 17. P. 681–685. doi: https://doi.org/10.1177/17.10.681
8. Gómez-Ros L.V., Gabaldón C., Núñez-Flores M.J.L., Gutiérrez J., Herrero J., Zapata J.M., Sottomayor M., Juan Cuello J., Barceló A.R. The promoter region of the Zinnia elegans basic peroxidase isoenzyme gene contains cis-elements responsive to nitric oxide and hydrogen peroxide // Planta. 2012. V. 236. P. 327–342. doi: https://doi.org/10.1007/s00425-012-1604-3
9. Jovanovic S.V., KukavicaB., Vidovic M., Morina F., Menckhoff L. Class III peroxidases: Functions, localization and redox regulation of isoenzymes // Antioxid. Antioxid. Enzym. High. Plants. 2018. P. 269– 300. doi: https://doi.org/10.1007/978-3-319-75088-0_13
10. Liu Q., Luo L., Zheng L. Lignins: biosynthesis and biological functions in plants // Int. J. Mol. Sci. 2018. V. 19(2). P. 335. doi: https://doi.org/10.3390/ijms 19020335
11. Passardi F., Longet D., Penel C., Dunand C. The class III peroxidase multigenic family in rice and its evolution in land plants // Phytochem. 2004. V. 65. P. 1879–1893. doi: https://doi.org/10.1016/j.phytochem.2004.06.023
12. Sato Y., Demura T., Yamawaki K., Inoue Y., Sato S., Sugiyama M., Fukuda H. Isolation and characterization of a novel peroxidase gene ZPO-C whose expression and function are closely associated with lignification during tracheary element differentiation // Plant Cell Physiol. 2006. V. 4(47). P. 493‒503. doi: https://doi.org/10.1093/pcp/pcj016 
13. Tugbaeva A., Ermoshin A., Plotnikov D., Wuriyanghan H., Kiseleva I. Role of class III peroxidases in stem lignification of Zinnia elegans Jacq. // Biol. Life Sci. Forum. 2021. V. 4. P. 22. doi: https://doi.org/10.3390/IECPS2020-08847
14. Tugbaeva A., Ermoshin A., Wuriyanghan H., Maleva M., Borisova G., Kiseleva I. Copper stress enhances the lignification of axial organs in Zinnia elegans // Horticulturae. 2022. V. 8. P. 558. doi: https://doi.org/10.3390/horticulturae8060558
15. Yasuda S., Fukushima K., Kakehi A. Formation and chemical structures of acid-soluble lignin I: Sulfuric acid treatment time and acid-soluble lignin content of hardwood // J. Wood Sci. 2001. V. 47. P. 69–72. doi: https://doi.org/10.1007/BF00776648