eISSN: 2221-6197 DOI: 10.31301/2221-6197

Biomics

Архив номеров

Индексирование
  1. Главная
  2. →
  3. 2021
  4. →
  5. Том 13, № 4
  6. →
  7. Полиморфизм РНК нового коронавируса или загадки SARS-CoV-2 два. … Дельта, …, Омикрон … – хватит ли букв греческого алфавита?

Полиморфизм РНК нового коронавируса или загадки SARS-CoV-2 два. … Дельта, …, Омикрон … – хватит ли букв греческого алфавита?

Год: 2021

Страницы: 409-433

Номер: Том 13, № 4

Тип: научная статья

DOI: https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2021-29

Рубрика: Статьи

Авторы: Чемерис Алексей Викторович, Гарафутдинов Равиль Ринатович, Мавзютов Айрат Радикович, Зубов Владимир Витальевич, Халикова (Жукова) Елена Юрьевна, Сахабутдинова Ассоль Рафиковна, Никоноров Юрий Михайлович, Чубукова (Филатова) Ольга Вячеславовна, Максимов Игорь Владимирович, Алексеев Яков Игоревич, Герасимович К.М, Чемерис Дмитрий Алексеевич, Баймиев Алексей Ханифович, Баймиев Андрей Ханифович, Супонин Дмитрий Александрович, Кулуев Булат Разяпович

Скачать pdf

Аннотация:

Новая коронавирусная инфекция за два года пандемии привела к тому, что количество отдельных вирионов SARS-CoV-2, образовавшихся у больных и у бессимптомных носителей, превысило секстиллион (1021) и в действие неизбежно должен был вступить закон диалектики перехода количества в качество в виде полиморфизма РНК этого коронавирусного квазивида. При этом у отдельных индивидов могут одновременно находиться отличающиеся по нуклеотидным последовательностям вирионы. С наибольшей вероятностью разнообразие коронавирусов растет за счет людей со слабым иммунитетом, в которых SARS-CoV-2 персистирует длительное время, подвергаясь мутациям, вызываемых как действием вакцин, так и лекарственными препаратами, что в итоге порождает появление опасных вариантов вируса, способствующих возникновению волн пандемии. Таких вызывающих обеспокоенность вариантов коронавирусов, которым Всемирная организация здравоохранения рекомендовала присваивать обозначения с помощью букв греческого алфавита, насчитывается пока пять – Альфа, Бета, Гамма, Дельта и Омикрон, причем последний, появившись совсем недавно, уже успел практически вытеснить все предыдущие варианты. Рассмотрены гипотезы, пытающиеся объяснить неожиданное появление накопившего очень большое количество мутаций Омикрона. Одной из наиболее правдоподобных версий является предполагающая незаметное эволюционирование этого коронавируса, ввиду того, что он не представлял поначалу какой-либо угрозы и не попадал в поле зрения специалистов, но после одной- двух заключительных мутаций, приобрел принципиально иную способность размножаться и массово инфицировать людей. Однозначного ответа - хватит ли букв греческого алфавита для обозначения новых вариантов SARS-CoV-2 сейчас пока нет. Но в любом случае, несмотря на ускользание Омикрона (и возможно новых вариантов, включая его производные) от протективных антител, возникающих при COVID-19 или в результате прививок, защитой от заболевания является вакцинирование, поскольку даже не будучи способными противостоять самому заражению, они затрудняют размножение вируса внутри организма человека и тем самым облегчают течение болезни. Однако необходимо создавать новые вакцины с учетом мутировавших вариантов SARS- CoV-2.

Ключевые слова:

коронавирус, SARS-CoV-2, квазивид, Альфа, Бета, Гамма, Дельта, Омикрон, мутации, Spike белок, NSP14, экзорибонуклеаза

Библиографический список:

  1. Гарафутдинов Р.Р., Мавзютов А.Р., Алексеев Я.И., Воробьев А.А., Никоноров Ю.М., Чубукова О.В., Матниязов Р.Т., Баймиев Ан.Х., Максимов И.В., Кулуев Б.Р., Баймиев Ал.Х., Чемерис А.В. Бетакоронавирусы    человека    и    их высокочувствительная детекция с помощью ПЦР и прочих методов амплификации // Biomics. 2020. Т.12(1). С. 121-179. DOI: https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2020-7 

  2. Гарафутдинов Р.Р., Мавзютов А.Р., Никоноров Ю.М., Чубукова О.В., Матниязов Р.Т., Баймиев Ан.Х., Максимов И.В., Мифтахов И.Ю., Халикова Е.Ю., Кулуев Б.Р., Баймиев Ал.Х., Чемерис А.В. Бетакоронавирус SARS-CoV-2, его геном, разнообразие генотипов и молекулярно- биологические меры борьбы с ним // Biomics. 2020. Т.12(2). С. 242-271. DOI: https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2020-15 

  3. Зубов В.В., Чемерис Д.А., Василов Р.Г., Курочкин В.Е., Алексеев Я.И. Краткая история методов высокопроизводительного    секвенирования нуклеиновых кислот // Biomics. 2021. Т.13(1). С. 27- 46. DOI: https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2021-4 

  4. Мавзютов А.Р., Гарафутдинов Р.Р., Халикова Е.Ю., Газизов Р.Р., Баймиев Ан.Х., Никоноров Ю.М., Максимов И.В., Кулуев Б.Р., Баймиев Ал.Х., Чемерис А.В. Загадки нового коронавируса SARS- CoV-2 // Биомика. 2021. Т.13(1). С. 75-99. DOI: https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2021-7 

  5. Мавзютов А.Р., Гарафутдинов Р.Р., Халикова Е.Ю., Юлдашев Р.А., Хусаинова Р.И., Чубукова О.В., Гималов Ф.Р., Матниязов Р.Т., Алексеев Я.И., Воробьев А.А., Вершинина З.Р., Мифтахов И.Ю., Никоноров Ю.М., Максимов И.В., Кулуев Б.Р., Баймиев Ан.Х., Баймиев Ал.Х., Чемерис А.В. Проблемные аспекты диагностики коронавирусной инфекции SARS-CoV-2 с помощью обратно- транскрипционной ПЦР // Biomics. 2020. Т.12(4). С. 564-590. DOI: https://doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2020-50 

  6. Никоноров Ю.М., Хасанова С.С., Филатова О.В., Беньковская Г.В., Чемерис А.В., Вахитов В.А., Ткаченко В.Н. Анализ первичной структуры РНК хантавируса, обнаруженного в органах погибших от ГЛПС больных в Республике Башкортостан // Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 2001. №1, С.35-39.

  7. Чубукова О.В., Хасанова С.С., Никоноров Ю.М., Кулагин В.Ф., Чемерис А.В., Вахитов В.А. Иммуногенность N-белка хантавируса Пуумала для беспородных мышей при внутримышечном введении его гена // Вопросы вирусологии. 2008. Т.53 (4). С. 38-41. 

  8. Bouvet M., Lugari A., Posthuma C.C., Zevenhoven J.C., Bernard S., Betzi S., Imbert I., Canard B., Guillemot J.C., Lécine P., Pfefferle S., Drosten C., Snijder E.J., Decroly E., Morelli X. Coronavirus Nsp10, a critical co-factor for activation of multiple Liu W., Lan X., Liu L., Li F., Zhang Z. Quasispecies of  SARS-CoV-2  revealed  by  single  nucleotide polymorphisms (SNPs) analysis // Virulence. 2021. V. replicative enzymes // J. Biol. Chem. 2014. V. 12(1).    P.    1209-1226.    doi:     289(37). P. 25783-96. doi: https://doi.org/10.1074/jbc.M114.577353.   https://doi.org/10.1080/21505594.2021.1911477. 

  9. Gregori J., Cortese M.F., Piñana M., Campos C.,Variant    (B.1.1.529):    Infectivity,    Vaccine        Garcia-Cehic D., Andrés C., Abril J.F., Codina M.G.,     Breakthrough, and Antibody Resistance // J. Chem. Rando A., Esperalba J., Sulleiro E., Joseph J., Saubí Inf.  Model.  2022.  V.  62(2).  P.  412-422.  doi:    https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c01451 .    

  10. Colomer-Castell S., Martin M.C., Castillo C.,  Esteban J.I., Pumarola T., Rodriguez-Frias F., Antón 10.    Chen J., Wei G.W. Omicron BA.2 (B.1.1.529.2): high        A., Quer J. Host-dependent editing of SARS-CoV-2 in     potential to becoming the next dominating variant // COVID-19 patients // Emerg. Microbes Infect. 2021.     ArXiv [Preprint]. 2022. arXiv:2202.05031v1. V. 10(1).    P.    1777-1789.    doi:   https://doi.org/10.1080/22221751.2021.1969868.     

  11. Choi B., Choudhary M.C., Regan J. …, Cernadas M., Li J.Z. Persistence and Evolution of SARS-CoV-2 in    20.    Gribble J., Stevens L.J., Agostini M.L., Anderson-     an Immunocompromised Host // N. Engl. J. Med. Daniels J., Chappell J.D., Lu X., Pruijssers A.J., Routh     2020.    V.    383(23).    P.    2291-2293.    doi:        A.L., Denison M.R. The coronavirus proofreading   https://doi.org/10.1056/NEJMc2031364.

  12. Corman V.M., Eckerle I., Bleicker T., Zaki A., Landt O., Eschbach-Bludau M., Gopal R., Ballhause M., Bestebroer T.M., Muth D., Müller M.A., Drexler J.F., Zambon M., Osterhaus A.D., Fouchier R.M., Drosten C. Detection of a novel human coronavirus by real- time reverse-transcription polymerase chain reaction // Euro Surveillance. 2012. V. 17(39). pii: 20285. doi: https://doi.org/10.2807/ese.17.39.20285-en.

  13. Denison M.R., Graham R.L., Donaldson E.F., Eckerle L.D., Baric R.S. Coronaviruses: an RNA proofreading machine regulates replication fidelity and diversity // RNA Biol. 2011. V. 8(2). P. 270-279. doi: https://doi.org/10.4161/rna.8.2.15013.

  14. Duan X., Shi R., Liu P., Huang Q., Wang F., Chen X., Feng H., Huang W., Xiao J., Yan J. A non-ACE2- blocking neutralizing antibody against Omicron- included SARS-CoV-2 variants // Signal Transduct. Target Ther. 2022. V. 7(1). P. 23. doi: https://doi.org/10.1038/s41392-022-00879 

  15. Eckerle L.D., Becker M.M., Halpin R.A., Li K., Venter E., Lu X., Scherbakova S., Graham R.L., Baric R.S., Stockwell T.B., Spiro D.J., Denison M.R. Infidelity of SARS-CoV Nsp14-exonuclease mutant virus replication is revealed by complete genome sequencing // PLoS Pathog. 2010. V. 6(5). e1000896. doi: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1000896.

  16. Eskier D., Suner A., Oktay Y., Karakülah G. Mutations of SARS-CoV-2 nsp14 exhibit strong association with increased genome-wide mutation load // Peer J. 2020. V. 12(8). e10181. doi: https://doi.org/10.7717/peerj.10181.

  17. Forster P., Forster L., Renfrew C., Forster M. Phylogenetic network analysis of SARS-CoV-2 genomes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2020. pii: 202004999. doi: https://doi.org/10.1073/pnas.2004999117. 

  18. Gao R., Zu W., Liu Y., Li J., Li Z., Wen Y., Wang H., Yuan J., Cheng L., Zhang S., Zhang Y., Zhang S.,   exoribonuclease mediates extensive viral recombination // PLoS Pathog. 2021. V. 17(1). e1009226. doi: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1009226.

  19. Hu J., Peng P., Cao X., Wu K., Chen J., Wang K., Tang N., Huang A.L. Increased immune escape of the new SARS-CoV-2 variant of concern Omicron // Cell. Mol. Immunol. 2022. V. 19(2). P. 293-295. doi: https://doi.org/10.1038/s41423-021-00836-z. 

  20. Jhun H., Park H.Y., Hisham Y., Song C.S., Kim S. SARS-CoV-2 Delta (B.1.617.2) Variant: A Unique T478K Mutation in Receptor Binding Motif (RBM) of Spike Gene // Immune Netw. 2021. V. 21(5). e32. doi: https://doi.org/10.4110/in.2021.21.e32. 

  21. Joshi N., Tyagi A., Nigam S. Molecular Level Dissection of Critical Spike Mutations in SARS-CoV- 2 Variants of Concern (VOCs): A Simplified Review // Chemistry Select. 2021. V. 6(31). P. 7981-7998. doi: https://doi.org/10.1002/slct.202102074. 

  22. Kandeel M., Mohamed M.E.M., Abd El-Lateef H.M., Venugopala K.N., El-Beltagi H.S. Omicron variant genome evolution and phylogenetics // J. Med. Virol. 2022.   V.   94(4).   P.   1627-1632.   doi: https://doi.org/10.1002/jmv.27515.  

  23. Karim S.S.A., Karim Q.A. Omicron SARS-CoV-2 variant: a new chapter in the COVID-19 pandemic // Lancet. 2021. V. 398(10317). P. 2126-2128. doi: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(21)02758-6. 

  24. Keeton R., Tincho M.B., Ngomti A. …, Burgers W.A., Riou C. T-cell responses to SARS-CoV-2 spike cross-recognize Omicron // Nature. 2022. V. 31. doi: https://doi.org/10.1038/s41586-022-04460-3. 

  25. Khan A., Waris H., Rafique M., Suleman M., Mohammad A., Ali S.S., Khan T., Waheed Y., Liao C., Wei D.Q. The Omicron (B.1.1.529) variant of SARS-CoV-2 binds to the hACE2 receptor more strongly and escapes the antibody response: Insights from structural and simulation data // Int. J. Biol. Macromol. 2022. V. 200. P. 438-448.    doi: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2022.01.059. 

  26. Khan T., Jamal S.M. SARS-CoV-2 nomenclature: viruses, variants and vaccines need a standardized naming system // Future Virol. 2021. doi: https://doi.org/10.2217/fvl-2021-0198. 

  27. Khater S., Kumar P., Dasgupta N., Das G., Ray S., Prakash A. Combining SARS-CoV-2 Proofreading Exonuclease and RNA-Dependent RNA Polymerase Inhibitors as a Strategy to Combat COVID-19: A High-Throughput in silico Screening // Front. Microbiol. 2021. V. 12. 647693. doi: https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.647693. 

  28. Koley T., Kumar M., Goswami A., Ethayathulla A.S., Hariprasad G. Structural modeling of Omicron spike protein and its complex with human ACE-2 receptor: Molecular basis for high transmissibility of the virus // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2022. V. 592. P. 51-53. doi: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2021.12.082.  

  29. Konings F., Perkins M.D., Kuhn J.H. …, Ziebuhr J., Van Kerkhove M.D. SARS-CoV-2 Variants of Interest and Concern naming scheme conducive for global discourse // Nat. Microbiol. 2021. V. 6(7). P. 821-823. doi: https://doi.org/10.1038/s41564-021-00932-w. 

  30. Leung K., Shum M.H., Leung G.M., Lam T.T., Wu J.T. Early transmissibility assessment of the N501Y mutant strains of SARS-CoV-2 in the United Kingdom, October to November 2020 // Euro Surveill. 2021.  V.  26(1).  2002106.  doi: https://doi.org/10.2807/1560-7917.ES.2020.26.1.2002106.  

  31. Li J., Du P., Yang L., …, Zeng H., Chen C. Two-step fitness selection for intra-host variations in SARS- CoV-2 // Cell Rep. 2022. V. 38(2). 110205. doi: https://doi.org/10.1016/j.celrep.2021.110205. 

  32. Lippi G., Mattiuzzi C., Henry B.M. Neutralizing potency of COVID-19 vaccines against the SARS- CoV-2 Omicron (B.1.1.529) variant // J. Med. Virol. 2022. doi: https://doi.org/10.1002/jmv.27575. 

  33. Lupala C.S., Ye Y., Chen H., Su X.D., Liu H. Mutations on RBD of SARS-CoV-2 Omicron variant result in stronger binding to human ACE2 receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2022. V. 590. P. 34-41. doi: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2021.12.079. 

  34. Ma Y., Wu L., Shaw N., Gao Y., Wang J., Sun Y., Lou Z., Yan L., Zhang R., Rao Z. Structural basis and functional analysis of the SARS coronavirus nsp14- nsp10 complex // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 2015. V. 112(30).  P. 9436-9441.  doi: https://doi.org/10.1073/pnas.1508686112.  

  35.  Mallapaty S. Where did Omicron come from? Three key theories // Nature. 2022. V. 602 (7895). P.26-28. doi: https://doi.org/10.1038/d41586-022-00215-2. 

  36. Minskaia E., Hertzig T. Gorbalenya A.E., Campanacci V., Cambillau C., Canard B., Ziebuhr J. Discovery of an RNA virus 3'->5' exoribonuclease that   is critically involved in coronavirus RNA synthesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103 (13). P. 5108-5113. doi: https://doi.org/10.1073/pnas.0508200103. 

  37. Moeller N.H., Shi K., Demir Ö., Banerjee S., Yin L., Belica C., Durfee C., Amaro R.E., Aihara H. Structure and dynamics of SARS-CoV-2 proofreading exoribonuclease ExoN // bioRxiv [Preprint]. 2021. doi: https://doi.org/10.1101/2021.04.02.438274. 40.        Morais I.J., Polveiro R.C., Souza G.M., Bortolin D.I., Sassaki F.T., Lima A.T.M. The global population of SARS-CoV-2 is composed of six major subtypes // Sci. Rep. 2020. V. 10(1). 18289. doi: https://doi.org/10.1038/s41598-020-74050-8. 

  38. Mukherje R., Satardekar R. Why are some coronavirus variants more infectious?// J. Biosci. 2021. V. 46(4). 101. doi: https://doi.org/10.1007/s1203-021-0221-y. 

  39. Ortega J.T., Jastrzebska B., Rangel H.R. Omicron SARS-CoV-2 Variant Spike Protein Shows an Increased Affinity to the Human ACE2 Receptor: An In Silico Analysis // Pathogens. 2021. V. 11(1). 45. doi: https://doi.org/10.3390/pathogens11010045. 

  40. Oude Munnink B.B., Sikkema R.S., Nieuwenhuijse D.F., Molenaar R.J., Munger E., Molenkamp R., van der Spek A., Tolsma P., Rietveld A., Brouwer M., Bouwmeester-Vincken N., Harders F., Hakze-van der Honing R., Wegdam-Blans M.C.A., Bouwstra R.J., GeurtsvanKessel C., van der Eijk A.A., Velkers F.C., Smit L.A.M., Stegeman A., van der Poel W.H.M., Koopmans M.P.G. Transmission of SARS-CoV-2 on mink farms between humans and mink and back to humans // Science. 2021. V. 371(6525). P. 172-177. doi: https://doi.org/10.1126/science.abe5901. 

  41. Papanikolaou V., Chrysovergis A., Ragos V., Tsiambas E., Katsinis S., Manoli A., Papouliakos S., Roukas D., Mastronikolis S., Peschos D., Batistatou A., Kyrodimos E., Mastronikolis N. From delta to Omicron: S1-RBD/S2 mutation/deletion equilibrium in SARS-CoV-2 defined variants // Gene. 2022.V. 814. 146134. doi: https://doi.org/10.1016/j.gene.2021.146134.  

  42. Pascarella S., Ciccozzi M., Bianchi M., Benvenuto D., Cauda R., Cassone A. The electrostatic potential of the Omicron variant spike is higher than in Delta and Delta-plus variants: A hint to higher transmissibility?// J. Med. Virol. 2022. V. 94(4). P. 1277-1280. doi: https://doi.org/10.1002/jmv.27528.  

  43. Pathak A.K., Mishra G.P., Uppili B., …, Raghav S.K., Mukerji M. Spatio-temporal dynamics of intra- host variability in SARS-CoV-2 genomes. Nucleic Acids  Res.  2022.  V.  50(3).  P.  1551-1561.  doi: https://doi.org/10.1093/nar/gkab1297. 

  44. Planas D., Saunders N., Maes P., …, André E., Schwartz O. Considerable escape of SARS-CoV-2 Omicron to antibody neutralization // Nature. 2021. doi: https://doi.org/10.1038/s41586-021-04389-z.    

  45. Poon L.L., Chan K.H., Wong O.K., Yam W.C., Yuen K.Y., Guan Y., Lo Y.M., Peiris J.S. Early diagnosis of SARS coronavirus infection by real time RT-PCR // J. Clin. Virol. 2003. V. 28(3). P. 233-238. doi: https://doi.org/10.1016/j.jcv.2003.08.004 P. 18-23. doi: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2022.01.006. 

  46. Riccio A.A., Sullivan E.D., Copeland W.C. Activation of the SARS-CoV-2 NSP14 3'-5' exoribonuclease by NSP10 and response to antiviral inhibitors // J. Biol. Chem. 2022. V. 298(1). 101518. doi: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2021.101518.     

  47. Riediker M., Briceno-Ayala L., Ichihara G., Albani D., Poffet D., Tsai D.H., Iff S., Monn C. Higher viral load and infectivity increase risk of aerosol transmission for Delta and Omicron variants of SARS- CoV-2 // Swiss Med. Wkly. 2022. doi: https://doi.org/10.4414/smw.2022.w30133. 

  48. Saramago M., Bárria C., Costa V.G., Souza C.S., Viegas S.C., Domingues S., Lousa D., Soares C.M., Arraiano C.M., Matos R.G. New targets for drug design: importance of nsp14/nsp10 complex formation for the 3'-5' exoribonucleolytic activity on SARS- CoV-2 // FEBS J. 2021. V. 288(17). P. 5130-5147. doi: https://doi.org/10.1111/febs.15815. 

  49. Sender R., Bar-On Y.M., Gleizer S., Bernshtein B., Flamholz A., Phillips R., Milo R.. The total number and mass of SARS-CoV-2 virions // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 2021. V. 118(25). e2024815118. doi: https://doi.org/10.1073/pnas.2024815118. 

  50. Sharma V., Rai H., Gautam D.N.S., Prajapati P.K., Sharma R. Emerging evidence on Omicron (B.1.1.529) SARS-CoV-2 variant // J. Med. Virol. 2022. doi: https://doi.org/10.1002/jmv.27626.  

  51. Singh D.D., Parveen A., Yadav D.K. SARS-CoV-2: Emergence of New Variants and Effectiveness of Vaccines // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2021. V. 11. 777212. doi: https://doi.org/10.3389/fcimb.2021.777212. 

  52. Sun F., Wang X., Tan S., Dan Y., Lu Y., Zhang J., Xu J., Tan Z., Xiang X., Zhou Y., He W., Wan X., Zhang W.,  Chen  Y.,  Tan  W., Deng  G.  SARS-CoV-2 Quasispecies Provides an Advantage Mutation Pool for the Epidemic Variants // Microbiol. Spectr. 2021. V. 9(1). e0026121. doi: https://doi.org/10.1128/Spectrum.00261-21.  

  53. Sun Y., Lin W., Dong W., Xu J. Origin and evolutionary analysis of the SARS-CoV-2 Omicron variant // J. Biosaf. Biosecur. 2022. V. 4(1). P. 33-37. doi: https://doi.org/10.1016/j.jobb.2021.12.001. 

  54. Tahir M. Coronavirus genomic nsp14-ExoN, structure, role, mechanism, and potential application as a drug target // J. Med. Virol. 2021. V. 93(7). P. 4258- 4264. doi: https://doi.org/10.1002/jmv.27009. 

  55. Tao K., Tzou P.L., Nouhin J., Gupta R.K., de Oliveira T., Kosakovsky Pond S.L., Fera D., Shafer R.W. The biological and clinical significance of emerging SARS-CoV-2 variants // Nat. Rev. Genet. 2021. V. 22(12). P. 757-773. doi: https://doi.org/10.1038/s41576-021-00408-x. 

  56. Thye A.Y., Law J.W., Pusparajah P., Letchumanan V., Chan K.G., Lee L.H. Emerging SARS-CoV-2 Variants of Concern (VOCs): An Impending Global Crisis // Biomedicines. 2021. V. 9(10). 1303. doi: https://doi.org/10.3390/biomedicines9101303. 

  57. Van Poelvoorde L.A.E., Delcourt T., Coucke W., Herman P., De Keersmaecker S.C.J., Saelens X., Roosens N.H.C., Vanneste K. Strategy and Performance Evaluation of Low-Frequency Variant Calling for SARS-CoV-2 Using Targeted Deep Illumina Sequencing // Front. Microbiol. 2021. V. 12. 747458. doi: https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.747458. 

  58. Van Blargan L.A., Errico J.M., Halfmann P.J., Zost S.J., Crowe J.E. Jr., Purcell L.A., Kawaoka Y., Corti D., Fremont D.H., Diamond M.S. An infectious SARS-CoV-2 B.1.1.529 Omicron virus escapes neutralization by therapeutic monoclonal antibodies // Nat. Med. 2022. V. 19. P. 1-6. doi: https://doi.org/10.1038/s41591-021-01678-y 

  59. Viana R., Moyo S., Amoako D.G. et al. Rapid epidemic expansion of the SARS-CoV-2 Omicron variant in southern Africa // Nature. 2022. V. doi: https://doi.org/10.1038/s41586-022-04411-y. 

  60. Voloch C.M., da Silva Francisco R.Jr., de Almeida L.G.P., Brustolini O.J., Cardoso C.C., Gerber A.L., Guimarães A.P.C., Leitão I.C., Mariani D., Ota V.A., Lima C.X., Teixeira M.M., Dias A.C.F., Galliez R.M., Faffe D.S., Pôrto L.C., Aguiar R.S., Castiñeira T.M.P.P., Ferreira O.C., Tanuri A., de Vasconcelos A.T.R. Intra-host evolution during SARS-CoV-2 prolonged infection // Virus. Evol. 2021. V. 7(2). doi: https://doi.org/10.1093/ve/veab078. 

  61. Wei C., Shan K.J., Wang W., Zhang S., Huan Q., Qian W. Evidence for a mouse origin of the SARS- CoV-2 Omicron variant // J. Genet. Genomics. 2021. V.    48(12).    P.    1111-1121.    doi: https://doi.org/10.1016/j.jgg.2021.12.003. 

Скачать pdf
наверх
eISSN: 2221-6197 DOI: 10.31301/2221-6197